贻贝中ACE抑制活性肽的酶解制备及表征

摘要：以贻贝为原料,制备具有血管紧张素Ⅰ转换酶（ACE）抑制作用的活性肽。采用水解度DH、蛋白质回收率及ACE抑制活性为指标,筛选水解贻贝粗蛋白的最适酶种;通过响应面分析（RSM）对水解贻贝粗蛋白的工艺条件进行优化;探讨水解度（DH）与ACE抑制活性的关系;利用HPLC方法分析活性肽的相对分子质量分布。试验结果表明碱性蛋白酶Alcalase 2.4L是水解贻贝粗蛋白的最适酶种;碱性蛋白酶在[E]/[S]1.64、pH9.12、温度57℃水解条件下,酶解物的ACE抑制作用最强,其DH26.41%,IC5034.64g/mL。就贻贝粗蛋白的水解而言,控制水解度为25%～30%为宜。碱性蛋白酶水解贻贝粗蛋白所得活性肽,主要是以相对分子质量较小的短肽组成,其中,相对分子质量在1000Da以内的占90.42%。本研究结果表明以贻贝为原料,可以开发具有显著ACE抑制活性的降血压肽。